Naukowcy odkryli, dlaczego kolagen w szkieletach dinozaurów pozostaje nienaruszony przez miliony lat, przeciwstawiając się zwykłej żywotności wiązań chemicznych wynoszącej 500 lat.
Badając małocząsteczkowe naśladownictwo peptydów kolagenowych, ujawniono, że interakcje między grupami acylowymi cząsteczek chronią wiązania peptydowe przed hydrolizą pod wpływem wody, co może mieć wpływ na projektowanie trwałych materiałów.
Dinozaury nadal fascynują ludzi, ale to nie jedyna ich trwała cecha: kolagen w ich szkieletach pozostaje nienaruszony przez miliony lat, mimo że zawiera wiązania chemiczne, które powinny przetrwać jedynie około 500 lat. Teraz naukowcy donoszą w czasopiśmie Centralna nauka ACS że wyjątkowa wytrzymałość tego białka może wynikać ze struktury molekularnej, która chroni te wrażliwe wiązania przed atakiem wody obecnej w środowisku.
Strukturalne tajemnice starożytnych białek
Kolagen jest najobficiej występującym białkiem u zwierząt. Występuje w skórze i tkankach łącznych, takich jak chrząstka i kości. Z kości skamieniałości liczących 68 milionów lat wydobyto fragmenty kolagenu Tyranozaur rex i być może wykryto go nawet w szkielecie człowieka sprzed 195 milionów lat Lufengozaur. Kolagen składa się z nici białkowych – łańcuchów aminokwasy — tworzące potrójne helisy.
Podobnie jak lina, helisy z kolei splatają się ze sobą, tworząc mocny materiał włóknisty. Pod wpływem wody wiązania peptydowe łączące aminokwasy zwykle rozpadają się w procesie znanym jako hydroliza. Ale kiedy peptydy są włączone do kolagenu, ten destrukcyjny proces nie ma miejsca.
Zaproponowano różne wyjaśnienia, ale Ron Raines i współpracownicy uważali, że w tych teoriach brakuje fizycznych i chemicznych podstaw odporności wiązań peptydowych w kolagenie, podobnych do tych zachowanych w kościach starożytnych dinozaurów. Zespół postanowił uzupełnić brakujące ogniwa.
Badania naukowe dotyczące trwałości kolagenu
Korzystając z metod eksperymentalnych i obliczeniowych, naukowcy zbadali zachowanie małocząsteczkowych naśladowców peptydów kolagenowych. W szczególności badali interakcje między grupami acylowymi cząsteczek, z których każda zawiera węgiel atom podwójne wiązanie z atomem tlenu.
Odkryli, że każda grupa acylowa częściowo dzieli swoje elektrony z sąsiednią grupą acylową. Wyniki te sugerują, że takie interakcje chronią każde wiązanie peptydowe w potrójnej helisie kolagenu przed hydrolizą, dzięki czemu struktura może pozostać nienaruszona.
Naukowcy twierdzą, że wnioski wyciągnięte ze stabilności zapewnianej przez te interakcje mogą pomóc w projektowaniu innych wyjątkowo trwałych materiałów.
Odniesienie: „Wykluczenie Pauliego przez n → π* Interakcje: Implikacje dla paleobiologii” 4 września 2024 r., Centralna nauka ACS.
DOI: 10.1021/accentsci.4c00971
Autorzy potwierdzają finansowanie ze strony Narodowe Instytuty Zdrowia.
